Somos seres protéicos: a vida está intimamente ligada às proteínas. Estas moléculas especiais realizam as mais variadas funções no nosso organismo, desde o transporte de nutrientes e metabólitos à catálise de reações biológicas. Apesar da complexidade de suas funções, as proteínas são relativamente simples: repetições de 20 unidades básicas, os amino ácidos. Nesta edição o QMCWEB aproxima o leitor do fantástico mundo das Proteínas.
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As proteínas são macromoléculas complexas, compostas de amino ácidos, e necessárias para os processos químicos que ocorrem nos organismos vivos. São os constituintes básicos da vida: tanto que seu nome deriva da palavra grega "proteios", que significa "em primeiro lugar". Nos animais, as proteínas correspondem a cerca de 80% do peso dos músculos desidratados, cerca de 70% da pele e 90% do sangue seco. Mesmo nos vegetais as proteínas estão presentes.
Cozinhando proteínas
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A Reação de Maillard
 Como saber quando uma pizza está pronta, o bolo está no ponto ou o frango está assado? Basta, talvez, olhar: aquele aspecto corado, dourado, é um forte indício de que a comida está cozida. Sabe de onde vem esta cor?! É da reação de Maillard.
São várias as reações químicas que deixam o alimento marrom, ou escurecido. Pirólise, por exemplo, é um dos mais comuns: quando deixamos o pão por muito tempo na torradeira, ele volta preto, queimado; ocorre uma desitratação termicamente induzida do amido, resultando carbono (carvão) e água. O açúcar, a 200oC, carameliza, através de uma desitratação, uma condensação e uma polimerização. Entretanto, nem a pirólise ou caramelização inclui o que acontece com o constituinte alimentar mais importante, as proteínas.
Em altas temperaturas, os amino ácidos das proteínas interagem com açúcares redutores, produzindo as cores, aromas e sabores característicos do alimento cozido. Esta reação entre proteínas e carbohidratos foi primeiramente descrita em 1912, por Louis-Camille Maillard - daí o nome da reação.
Durante o cozimento, a reação de Maillard (que envolve uma série de etapas) inicia com uma condensação entre amino ácidos e açúcares. Estes compostos, incolores, se rearranjam e desidratam para formar intermediários amarelados que, finalmente, são convertidos para polímeros vermelhos e marrons. Um dos efeitos positivos da reação de Maillard é o aspecto visual de bolos, pizzas e lasanhas quando cozidas; um negativo é o escurecimento do leite, quando aquecido por muito tempo (tal como no doce de leite).
A cor deriva das melanoidinas formadas pela reação de Maillard.
A reação de Maillard também é responsável pelo envelhecimento de nosso organismo. Muitos químicos vêm pesquisando drogas que interrompam as reações de Maillard numa tentativa de minimizar os efeitos do envelhecimento em nosso corpo.
Saiba mais:
>Usando a lactose para dourar
>Douramento enzimático
>Reação de Maillard
>Envelhecimento e a Reação de Maillard
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A importância das proteínas, entretanto, está relacionada com suas funções no organismo, e não com sua quantidade. Todas as enzimas conhecidas, por exemplo, são proteínas; muitas vezes, as enzimas existem em porções muito pequenas. Mesmo assim, estas substâncias catalisam todas as reações metabólicas e capacitam aos organismos a construção de outras moléculas - proteínas, ácidos nucléicos, carbohidratos e lipídios - que são necessárias para a vida.
As proteínas também são chamadas de polipeptídeos, porque os amino ácidos que as compõe são unidos por ligações peptídicas (uma ligação peptídica é a união do grupo amino (-NH2) de um amino ácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro amino ácido, através da formação de uma amida.  A ligação C-N, em um peptídeo, é especial: é 10% mais "curta" do que uma ligação C-N normal, e o ângulo de ligação também é diferente do esperado para um carbono sp2. Isto porque a ligação peptídica, na verdade, apresenta uma estrutura de ressonância, tendo um forte caráter de dupla ligação - explicando, também, a rigidez desta ligação e sua planaridade. Através destas ligações, os amino ácidos formam cadeias longas; a maioria das proteínas tem mais de 200 amino ácidos. Todos os amino ácidos tem, em comum, um carbono (chamado de carbono alfa) ligado a um grupo amino e a um grupo carboxila. Este carbono alfa é um centro estereogênico e, com excessão da glicina (porque não é assimétrica), todos os amino ácidos, em todos os organismos vivos terrestres, só aparecem sob a forma L (veja artigo "Drogas Quirais"). |
Embora sejam quase inúmeras, todas as proteínas são formadas exclusivamente por apenas 20 amino ácidos, que se repetem numa sequência característica para cada proteína. Esta sequência, conhecida como estrutura primária, é que, de fato, determina a forma e a função da proteína. A estrutura primária é somente a sequência dos amino ácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula. As interações intermoleculares (veja artigo: "Forças Intermoleculares") entre os amino ácidos das proteínas fazem com que a cadeia protéica assuma uma estrutura secundária e, algumas vezes, uma estrutura terciária.
  A estrutura secundária é uma função dos ângulos formados pelas ligações peptídicas que ligam os amino ácidos. Segundo a IUPAC, "The secondary structure of a segment of polypeptide chain is the local spatial arrangement of its main-chain atoms without regard to the conformation of its side chains or to its relationship with other segments". A conformação espacial é mantida graças as interações intermoleculares (ligação hidrogênio) entre os hidrogênios dos grupos amino e os átomos de oxigênio dos outros amino ácidos.
Em geral, estas ligações forçam a proteína a assumir uma forma helicoidal, como uma corda enrolada em torno de um tubo imaginário. Esta forma, a mais comum, é chamado de alfa hélice. Outras duas formas na estrutura secundária são as beta-sheets e turns.Nas beta-sheets, um segmento da cadeia interage com outro, paralelamente.
"Turns" são o terceiro tipo das estruturas secundárias clássicas, e são responsáveis pela reversão da direção da cadeia polipeptídica. Eles são localizados na superfície polar da proteína, e contém resíduos com carga. Os sítios de reconhecimento dos anticorpos, da fosforilação, glicosilação e da hidroxilação são encontrados, frequentemente, nos ou próximos dos turns.
 A estrutura terciária relaciona-se com os loopings e dobraduras da cadeia protéica sobre ela mesma. É a conformação espacial da proteína, como um todo, e não de determinados segmentos particulares da cadeia protéica. A forma das proteínas está relacionada com sua estrutura terciária. Existem, por exemplo, proteínas globulares (que tem forma esférica). O que determina a estrutura terciária são as cadeias laterais dos amino ácidos; algumas cadeias são tão longas e hidrofóbicas que perturbam a estrutura secundária helicoidal, provocando a dobra ou looping da proteína. Muitas vezes, as partes hidrofóbicas da proteína agrupam-se no interior da proteína dobrada, longe da água e dos íons do ambiente onde a proteína se encontra, deixando as partes hidrofílicas expostas na superfície da estrutura da proteína. Regiões como "sítio ativos", "sítios regulatórios" e módulos são propriedades da estrutura terciária.
 Existe, finalmente, a estrutura quaternária: certas proteínas, tal como a hemoglobina, são compostas por mais de uma unidade polipeptídica (cadeia protéica). A conformação espacial destas cadeias, juntas, é que determina a estrutura quaternária. Esta estrutura é mantida pelas mesmas forças que determinam as estruturas secundárias e terciárias. A figura ao lado mostra uma imumoglobulina que é, na verdade, um tetrâmero, isto é, constituída por 4 cadeias protéicas (polipeptídeos).
 As proteínas podem ser simples (constituidas somente por amino ácidos) ou conjugadas (que contém grupos prostéticos, isto é, grupos não amino ácidos, tais como carbohidratos, íons, pigmentos, etc., como na figura ao lado). A hemoglobina é um exemplo de proteína conjugada: contém 4 grupos prostéticos, cada um consistindo de um íon de ferro e a porfirina. São justamente estes grupos que habilitam a hemoglobina a carregar o oxigênio através da corrente sanguínea. As liproproteínas, tal como LDL e HDL, são também exemplos de proteínas conjugadas - neste caso, com lipídeos.
Uma outra forma de classificar as proteínas é baseado na sua função. Sobre este prisma, elas podem ser divididas em dois grupos: proteínas estruturais e proteínas biologicamente ativas. Algumas proteínas, entretanto, podem pertencer aos dois grupos. A maioria das proteínas estruturais são fibrosas - compostas por cadeias alongadas. Dois bons exemplos, nos animais, são o colágeno (ossos, tendões, pele e ligamentos) e a queratina (unhas, cabelos, penas e bicos).
A grande maioria das proteínas biologicamente ativas são globulares, e sua atividade funcional é intrínsica a sua organização espacial. Exemplos são asenzimas, hormônios protéicos (que atuam como mensageiros químicos), proteínas de transporte (como as lipo-proteínas, que podem carregar o colesterol) e imunoglobulinas (ou anticorpos), que protegem o corpo de microorganimos invasores. Muitas proteínas biologicamente ativas ficam na região da membrana celular, e atuam de diversas maneiras. A figura ao lado mostra uma porina, uma proteínatrans-membrana, que atua como um canal iônico em bactérias. Existe um "buraco" na estrutura protéica, de cerca de 11 angstrons de diâmetro, onde os íons passam, seletivamente.
 As enzimas são uma classe muito importante de proteínas biologicamente ativas. Elas são responsáveis pela catálise de diversas reações em nosso organismo. Reações que, sem o auxílio das enzimas, jamais aconteceriam ou, ainda, gerariam indesejados produtos colaterais. Em uma proteína enzimática, existe um certo domínio chamado de "sítio ativo", que liga-se ao substrato - a molécula reagente - e diminui a energia do estado de transição que leva ao produto desejado. A ligação entre o sítio ativo e o substrato é extremamente específica: a molécula precisa ter certas características eletrônicas e espaciais que permitam o seu "encaixe" com a proteína. Por isso esta relação tem sido chamada de lock'n'key, ou seja, chave-fechadura.
No exemplo da figura ao lado, uma determinada região da proteína - o módulo SH2 - liga-se à tirosina fosfatada, que se adapta ao sítio ativo da enzima tal como uma chave faz a sua fechadura.
 
A atividade de uma enzima pode ser bloqueada pela ação de outra molécula, um inibidor. Quando um inibidor interage com uma determinada região da enzima, chamado de sítio regulatório, provoca uma alteração na sua conformação e uma desativação do sítio catalítico. A atividade enzimática, portanto, pode ser controlada, pelo organismo, através da liberação ou captação de inibidores.
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A sequência dos amino ácidos em todas as proteínas - fator que é responsável por sua estrutura e função - é determinado geneticamente a partir da sequência dos nucleotídeos no DNA celular. Quando uma proteína em particular é necessária, o código do DNA para esta proteína é transcrito em uma sequência complementar de nucleotídeos ao longo de um segmento de RNA - chamado de RNA mensageiro. Este segmento de RNA serve como uma forma para a síntese da proteína subsequente: cada grupo de 3 nuclueotídeos especifica um determinado amino ácido; estes amino ácidos são ligados na sequência codificada pelo RNA. No final do processo, obtém-se a proteína completa, cuja sequência de amino ácidos foi ditada pelo RNA mensageiro. Desta maneira, o organismo é capaz de sintetizar as várias proteínas com as funções mais diversas de que precisa.
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